è biochimica di base diretta ai biologi e alle professioni sanitarie. Poi ovviamente dipende anche dal livello di dettaglio del docente universitario e dalla materia per cui ti serve.

@@giuliorodi1851 ma grazie troppo gentile

Si giusto infatti in base alle diverse combinazioni per rotazione del legame degli angoli fi e psi è possibile attraverso un grafico detto grafico di Ramachandran capire le diverse configurazioni che le catene polipetidiche di una data proteina possono assumere nello spazio e quindi già da questo capire quella proteina quante alfa eliche e quanti beta foglietti possiede. E non ti dimenticare che il professore di biochimica ti potrebbe chiedere perché non è consentita alcuna rotazione del legame peptidico C--N ? Tu come risponderesti ?

@@molecular_lindo6142 se non sbaglio attorno al legame peptidico non è consentita la rotazione, poi io legame peptidico ha delle caratteristiche intermedie, fra un singolo ed un doppio legame e pertanto la rotazione non è concessa.

@@molecular_lindo6142 che poi se posso approfittare avrei un’altra domanda da farle. Intanto la ringrazio di cuore

@@domenico8407 esatto per via della delocalizzazione degli elettroni il legame peptidico ha caratteristiche intermedie tra un singolo ed un doppio legame. Qual era l'altra domanda che mi volevi fare ?

@@molecular_lindo6142 volevo chiederle, se la delocalizzazione elettronica che conferisce al legame peptidico le sue peculiarità è dovuta agli elettroni dell’orbitale p non ibrido dato che sia C che N hanno configurazione sp2, inoltre è sbagliato affermare che la struttura secondaria di una proteina descrive la struttura locale, di un determinato segmento di una proteina X, e soprattutto si considera la catena principale del segmento esaminato? Grazie ancora e mi scusi per il disturbo

perchè sotto questo punto di vista effettivamente pymol ha dei limiti. Sicuramente è in grado di mostrarti i legami idrogeno, i contatti polari, le interazioni proteina ligando, i ponti disolfuro però hai ragione a volte non mostra tutte le possibili interazioni anche di altro tipo. Se ti interessa questa funzione esiste un software ad hoc che si chiama Biovia Discovery studio che previa iscrizione è gratuito.

Figurati. Se hai qualche dubbio scrivi pure qua.

5:42

?

Che io sappia pymol si usa per visualizzare le micro e le macromolecole evidenziare gli atomi, i legami , gli angoli di legame, ecc. ma per la simulazione di una denaturazione proteica pymol non contiene questa funzione. Poi credo ci sarà un software ad hoc che però io non conosco.

@@molecular_lindo6142 va bene , grazie mille della risposta.

Per quel che riguarda la forma a mano della DNA polimerasi e per il meccanismo molecolare di polimerizzazione che prevede l'aggiunta del nucleotide e la liberazione del pirofosfato è identica in procarioti ed eucarioti. Ciò che cambia sono i tipi di polimerasi che intervengono e il fatto che il dna batterico è circolare e non è associato a proteine istoniche. Inoltre negli eucarioti la replicazione del DNA ha bisogno di essere svolta in modo quanto più processivo possibile e per questo motivo, in realtà, in questo meccanismo intervengono contemporaneamente più polimerasi. Nel caso degli eucarioti la prima DNA-polimerasi che interviene è la “polimerasi a”, costituita da quattro subunità di cui due hanno attività polimerasica e le restanti due hanno attività primasica. La polimerasi di tipo “a” si associa subito ed inizia la polimerizzazione delle nuove catene, subito dopo è però rimpiazzata dalle “polimerasi d” ed “e” che sono più rapide e hanno la capacità di lavorare contemporaneamente in quanto la “polimerasi d” si occupa di copiare il filamento discontinuo mentre la “polimerasi e” sintetizza il filamento continuo. Il fenomeno dello scambio tra questi enzimi è lo “switch delle polimerasi”. Nel caso dei procarioti interviene invece un particolare complesso definito “oloenzima” e identificato per la prima volta in E. coli. Esso è formato da due DNA-polimerasi III, legate ad un caricatore delle sliding clamps mediante dei linker di proteina T. In questo modo le due polimerasi possono lavorare contemporaneamente su entrambi i filamenti.

@@molecular_lindo6142 Grazie mille!

@@norma7660 figurati

Perché nella fasi iniziali noi abbiamo una quantità di P bassissima, quasi nulla, mentre invece sarà molto alta concentrazione di substrato S che tenderà a reagire con E a dare il complesso ES che poi darà E+ P. Ragion per cui nelle fasi iniziali abbiamo che l'equilibrio è spostato verso la formazione di E + P a partire da ES quindi la costante di velocità iniziale Vo sarà k2 * [ES] .

Nella velocità di formazione di ES (ovvero enzima-substrato) il complesso enzima substrato si forma dalla combinazione di E, ovvero l'enzima libero, + S ,ovvero il substrato; ragion per cui la velocità di formazione di ES sarà uguale a k1 *E * S. Ma Et ovvero l'enzima totale è la somma dell'enzima libero e dell'enzima che lega il substrato Et = E + ES. Con la formula inversa sai che E = Et - ES. Se sostituisci nella formula ad "E" Et - ES ottieni che la velocità di formazione di ES sarà uguale a k1 * (Et - ES) * S. Per la velocità di demolizione tu hai, invece, due possibilità, perciò due diverse costanti di velocità k-1 e k2, perché il complesso enzima-substrato può dissociarsi a ridare di nuovo l'enzima ed il substrato di partenza ma la reazione può anche avere successo e l'enzima trasforma l'S in P ovvero il substrato in prodotto e quindi in quel caso il prodotto si stacca immediatamente dell'enzima dando direttamente P prodotto libero ed E enzima libero.

@@molecular_lindo6142 ok perfetto quindi le hai poste uguali all'equilibrio quando formazione di ES e distruzione di ES avevano la stessa velocità giusto?

Sì esatto Ludovico hai capito bene. Poi tutti questi passaggi matematici che mi rendo conto sono complessi sono in ogni caso tutti finalizzati poi a dimostrare come si arriva alla nota e (dagli studenti), tanto temuta equazione di Michelis e Menten

Scrivo per quelli che si sono arenati come me quando le equazioni diventano sistema. Quello che forse ha un attimo sorvolato è il concetto, congetturato di “stato stazionario”. La quantità di enzima legato al substrato (la netto dell’innesco e della fine della reazione), rimane invariata. Per questo è il “passaggio limitante”. Per questo si assume che che la sua formazione è dissociazione procedano alla stessa velocità. Per questo le due equazioni possono essere eguagliate. Colgo l’occasione per dare sentiti ringraziamenti all’autore.

Grazie

Giusta osservazione. Il modello dell'adattamento indotto è in effetti un modello "chiave-serratura" però dinamico in quanto la proteina non si limita ad accogliere, come la serratura immobile accoglie la chiave, il substrato ma essa stessa subisce dei cambiamenti conformazionali in seguito al contatto con il substrato.

Figurati anzi grazie per la domanda è stata molto intelligente e mi ha anche fornito un importante spunto di riflessione

Non se so sono stato efficace nel porre la domanda, se all inizio della reazione , cioè quando la reazione è appena iniziata, la % di substrato che ha reagito è così tanto piccola da essere trascurabile, cosa dovrei mettere al numeratore e cosa al denominatore per calcolare la velocità iniziale?

Questa è una bella domanda perché teoricamente la Vo è stata così concepita. In effetti con l'equazione di Michelis tu trovi la relazione quantitativa tra Vo e Vmax. Ma tu mi stai chiedendo usando la formula classica, non quella di Michelis noi abbiamo un delta ovvero variazione di concentrazione nel tempo ( delta t). Forse è una mia idea ma essendo un istante quello in cui la variazione di S è irrisoria si potrebbe usare al posto del delta la variazione istantanea quindi V0 = d(S)/d(t)

Si in effetti il concetto di velocità iniziale è sorto nel momento in cui ci si è resi conto della difficoltà di definire una velocità minima relativa alla reazione catalizzata dall'enzima. Questa difficoltà nasce dal fatto che la concentrazione di substrato non è costante ma varia nel corso della reazione mano mano che il substrato viene convertito in prodotto dall'enzima. Per questo si è pensato ad una situazione in cui la concentrazione di substrato è molto più grande della concentrazione dell'enzima, ovvero nelle fasi iniziali in cui è presente molto più substrato che enzima. In queste condizioni la concentrazione di substrato resta pressoché costante perché la sua variazione, dovuta alla conversione dell substrato in prodotto, nelle fasi iniziali è talmente irrisoria da essere costante

grazie, gentilissimo