Estrutura e Composição dos anticorpos

Os anticorpos são sintetizados apenas por células da linhagem de linfócitos B e existem em duas formas: os anticorpos ligados à membrana na superfície dos linfócitos B funcionam como receptores de antígenos e os anticorpos secretados funcionam para proteger contra micróbios.
Os anticorpos reconhecem antígenos e possuem funções efetoras que contribuem para a eliminação dos antígenos. Todas as moléculas de anticorpo compartilham as mesmas características estruturais básicas, mas exibem notável variabilidade nas regiões que se ligam aos antígenos.
Uma molécula de anticorpo tem uma estrutura central simétrica composta por duas cadeias leves idênticas e duas cadeias pesadas idênticas. Cadeias pesadas e cadeias leves de anticorpos consistem em regiões variáveis (V) que participam do reconhecimento de antígenos e regiões constantes (C); as regiões C das cadeias pesadas ajudam a mediar algumas das funções efetoras dos anticorpos.
A porção de ligação ao antígeno de uma molécula de anticorpo é a região Fab, e a extremidade C-terminal que está envolvida nas funções efetoras é a região Fc.
A maioria das diferenças de sequência e variabilidade entre diferentes anticorpos está confinada a três trechos curtos na região V da cadeia pesada e a três trechos na região V da cadeia leve. Esses segmentos de maior diversidade são conhecidos como regiões hipervariáveis.
As moléculas de anticorpo podem ser divididas em classes e subclasses distintas com base nas diferenças na estrutura de suas regiões C de cadeia pesada. As diferentes moléculas de anticorpos são chamadas de classes ou isotipos e são denominadas IgA, IgD, IgE, IgG e IgM.
Diferentes isotipos e subtipos de anticorpos desempenham diferentes funções efetoras. Isso ocorre porque a maioria das funções efetoras dos anticorpos é mediada pela ligação das regiões C da cadeia pesada aos receptores Fc (FcRs) em diferentes células. As moléculas de anticorpo são flexíveis, permitindo que se liguem a diferentes arranjos de antígenos. Cada anticorpo contém pelo menos dois sítios de ligação ao antígeno, cada um formado por um par de domínios VH e VL.
Existem duas classes, ou isotipos, de cadeias leves, chamadas κ e λ, que possuem regiões constantes carboxi-terminais (C) distintas. Cada molécula de anticorpo tem duas cadeias leves κ idênticas ou duas cadeias leves λ idênticas, mas nunca uma de cada.
Ref. Abbas, Abul K.; Lichtman, Andrew H.; Pilai, Shiv. Imunologia Celular e Molecular. Elsevier Ciências da Saúde.
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[@dannychris6558]

Não sei porque essa aula não fez muito sucesso, a tempos procuro uma videoaula boa sobre esse assunto e essa foi a que mais me ajudou, obrigada e continue com o ótimo trabalho professor!

[@DiRochaNasc]

Ótima aula, professor. Bastante elucidativa e direto ao ponto.