🟡Jeśli Ci pomogłem, możesz postawić mi kawę, przy której będę pracował nad kolejnymi filmami 😊 ➡ buycoffee.to/zlewkatotalna Z góry dzięki :)
@lost99438 жыл бұрын
W inhibicji kompetycyjnej SUBSTRAT wiąże się z centrum aktywnym uniemożliwiając przyłączenie substratu"- tam miał być inhibitor, tak? Przyjemne te filmy, przydatne! :D Właśnie powtarzam do sprawdzianu, pozdrówki!
@ZlewkaTotalna8 жыл бұрын
Tak, dzięki za wyłapanie błędu :)
@panienkar7 жыл бұрын
Fajnie by było, gdybyś dodawał do tego również przykłady. Np. Inhibicja kompetycyjna - > Malonian blokujący dehydrogenazę bursztynianową w cyklu Krebsa, co uniemożliwia przekształcenie burszrynianu w fumaran I niekompetycyjna np. Cyjanek blokujący oksydazę cytochromową. :D Fajnie by było, gdybyś zrobił też filmiki dla biednych studentów nieogarniających biochemii :,(
@miszczklasykuw30256 жыл бұрын
o pani, czego to sie pani uczyc musi xd powodzenia na kolokwiach
@annaknapek21287 жыл бұрын
Wszystko świetnie wyjaśnione!
@fioletowek6 жыл бұрын
Przyjemne do oglądania, łatwiejsze do przyswojenia :)
@kingagazda90076 жыл бұрын
Uwielbiam ten cudowny odgłos ścierania gąbką 😍
@ZlewkaTotalna5 жыл бұрын
Mogę nagrać jako powiadomienie na przychodzący sms ;)
@agnessfox99837 жыл бұрын
Bardzo przydatny filmik!! :)
@MrSasetka1238 жыл бұрын
świetne wyjaśnienie ☺ łatwe do przyswojenia
@ZlewkaTotalna8 жыл бұрын
Polecam w takim razie kolejny odcinek o glikolizie :)
@piszczerss8 жыл бұрын
film ekstremalnie przyjemny w odbiorze
@ZlewkaTotalna8 жыл бұрын
Dzięki wielkie :) Zapraszam też na mój profil na facebooku :)
@pawemoskal45845 жыл бұрын
no nie wiem czy tak łatwo jest przezwyciężyć inhibicje kompetycyjną zwiększając stężenie substratu. Co jeżeli inhibitor ma dużo większe powinowactwo do centrum aktywnego niż substrat a dalej jest to inhibicja kompetycyjna? Powiedzmy , że łączy się on z centrum aktywnym enzymu 5000 razy silniej niż jego naturalny substrat. W tym wypadku chyba zwiększenie stężenia substratu nie spowoduje zahamowania tego typu inhibicji prawda?
@pawemoskal45845 жыл бұрын
@@ZlewkaTotalna Dzięki za odpowiedź , posłużyłem się tym przykładem ponieważ będę pisał maturę w 2020 a jest takie zadanie z 2018 z MTX biologhelp.pl/matura/matura-maj-2018-poziom-rozszerzony-stary/zadanie-22 W którym jest 10 000 razy większe powinowactwo i teoretycznie rzecz biorąc powinno dać się też odwrócić taką inhibicję przy ogromnym stężeniu substratu ale w kluczu tego nie uznają niestety więc teraz się zastanawiam czy to CKE porąbało czy co poszło nie tak
@pawemoskal45845 жыл бұрын
Jest to inhibicja kompetycyjna w tym zadaniu a no cóż.. nie da się jej odwrócić według CKE. Więc nie można chyba zero jedynkowo mówić , że stężenie substratu w kompetycyjnej zawsze prowadzi do wyeliminowania inhibitora
@pawemoskal45845 жыл бұрын
@@ZlewkaTotalna ale powiedzmy , że jeśli chodzi o maturę to po prostu najlepiej pisać tak jak jest w informacji wprowadzającej
@pawemoskal45845 жыл бұрын
czyli , że jest kompetycyjna bo współzawodniczy o centrum aktywne ale w tej konkretnej reakcji nie da się znieść stężenia MTX naturalnym substratem... tylko tak teraz sobie myślę, że trochę ich poniosło z tym zadaniem XD
@ZlewkaTotalna5 жыл бұрын
@@pawemoskal4584 faktycznie jest to inhibicja kompetycyjna. I faktycznie inhibitor może mieć tak bardzo różne od substratu powinoctwo. Już wiem w czym tkwi Twój problem. Rozpatrywaliśmy go na innych poziomach: 1) Jest to inhibicja kompetycyjna więc można ją odwrócić tak jak pisałem. Możliwe to jest np. w próbowce, gdzie możesz dodać bardzo wysokie stężenie substratu, ale ... 2) W komórkach nie osiągniesz takiego stężenia substratu, więc nie przywrócisz reakcji :)
@Archibeld7 жыл бұрын
A inhibicja allosteryczna? To jakaś odmiana niekompetycyjnej?