Cinetica enzimatica di Micaelis e Menten

[@CR-uu1rr]

Complimenti! Riassunto inciso e chiaro ma soprattutto esauriente. Brava.

[@chimicabluelisabettabulgarelli]

Grazie!!

[@FrancescaSoricelli]

Buon pomeriggio prof! Si ricorda di me? Sono Francesca, ero una sua studentessa, volevo farle sapere che sono entrata a medicina solo grazie a lei. Il Selmi è una scuola che rifarei più e più volte perchè merita davvero. Mi auguro che stia insegando ancora li e mantenga alto il livello della nostra scuola!

[@chimicabluelisabettabulgarelli]

Grazie!! Mi fa molto piacere!!! A che anno sei?

[@gaia7724]

Bravissima e chiarissima!! 😄

[@chimicabluelisabettabulgarelli]

Grazie!!!

[@marialuisaartebani5412]

Scusa hai fatto un video con l'utilizzo della caseina ? Non riesco a trovarlo

[@chimicabluelisabettabulgarelli]

Utilizzo della caseina, a quale ambito sei interessata?

[@marialuisaartebani5412]

@@chimicabluelisabettabulgarelli agli enzimi: caseina

[@chimicabluelisabettabulgarelli]

@@marialuisaartebani5412 La caseina non è un enzima, È una proteina del latte che non ha funzioni enzimatiche. Se vuoi conoscerne le caratteristiche devi ricercare tra le proteine. Sulle proteine non ho fatto video

[@marialuisaartebani5412]

@@chimicabluelisabettabulgarelli scusa volevo dire il caglio

[@chimicabluelisabettabulgarelli]

@@marialuisaartebani5412 Neppure sul caglio ho fatto nulla, mi dispiace

[@paololaferla4401]

Gentile professore buonasera, saprebbe spiegarmi perché gli enzimi allosterici non seguono la cinetica di Michealis-Menten?

[@chimicabluelisabettabulgarelli]

È una conoscenza derivante dalla determinazione sperimentale. La spiegazione teorica è che le subunità si legano al substrato una dopo l'altra, con un meccanismo che è stato chiamato "cooperatività". Si ritiene che questo determini la curvatura iniziale caratteristica della cinetica deGli enzimi allosterici.

[@iAmJoshC]

Ma quindi se ho capito la KM ha a che fare con l’affinità dell’enzima col substrato, significa che a 1/2 Vmax più è bassa la KM e più l’enzima è affine, Perché vuol dire che c’è meno substrato libero (non legato a niente). Però allora perché comunque nell’organismo utilizziamo l’anidrasi carbonica nonostante non abbia una grande affinità? Ps: invece come funziona il grafico dei doppi reciproci ?

[@chimicabluelisabettabulgarelli]

Maggiore affinità significa che il substrato e sito attivo dell'enzima interagiscono e la reazione evolve velocemente verso la formazione di prodotti.

[@chimicabluelisabettabulgarelli]

A cosa ti riferisci per i doppi reciproci?

[@iAmJoshC]

@@chimicabluelisabettabulgarelli buongiorno, grafico dei doppi reciproci dovrebbe essere la legge di Lineweaver-Burk sempre sulla cinetica enzimatica . Un diagramma con 1/S sulle ascisse e 1/V sulle ordinate

[@chimicabluelisabettabulgarelli]

@iAmJoshC Il grafico LineWeaver Burk Consente di ricavare sperimentalmente per un dato enzima alcuni parametri principali come v max e Km. Il vantaggio rispetto a usare direttamente i dati di concentrazione del substrato e velocità è che con 1/s contro 1/v si ottiene una retta Che interseca l'asse delle x in -1/km E interseca l'asse delle y in -1/vmax. Posso riportare nello stesso grafico anche i risultati in presenza di inibitore Per determinare come varia v max o KM a seconda del tipo di inibitore.

[@iAmJoshC]

​​​@@chimicabluelisabettabulgarelli grazie mille professoressa, quindi se ho capito è una visualizzazione grafica della formula Michaelis menten ma è più comoda perché essendo una retta è lineare ed è più semplice vedere come si comporta un'enzima rispetto a rappresentare graficamente 3 curve come quelle che ci mostra lei a fine video (ES, S, P) oppure anche solo rispetto al grafico classico di michaelis menten con 1/2 Vo, VoMax e Km

[@yleniamafodda7786]

grazie mille intanto per il video molto chiaro . avrei due domande se posso: 1- approssimazione dello stato stazionario significa dunque che, essendo che la prima tappa lascia praticamente la concentrazione di substrato inalterata, noi possiamo non considerare il decremento di substrato nell'equazione di MM nella quale la velocità viene calcolata basandosi sulla [ES] ovvero la concentrazione di reagenti che abbiamo in quella che è la tappa limitante dell'intero processo, è corretto? 2- nel video dice che attraverso Km noi possiamo confrontare differenti enzimi, quindi un enzima con bassa Km ha alta affinità per il substrato, dunque la Vmax di quest'enzima sarà maggiore poiché si forma + rapidamente il complesso e quindi poi la reazione enzimatica, giusto? la ringrazio se potrà rispondere

[@chimicabluelisabettabulgarelli]

Alla domanda 1 rispondo sostanzialmente si. Alla domanda 2 rispondo che vmax di un enzima con kM minore non è necessariamente più alta di uno con kM maggiore. Dipende dalla velocita di reazione che in grafico corrisponde alla pendenza della curva per basse concentrazione di substrato. La pendenza è elevata se la reazione è veloce, da cui appunto kM piccola. Ok?

[@yleniamafodda7786]

@@chimicabluelisabettabulgarelli ok quindi alta affinità significa solo che il complesso ES si forma + facilmente ma questo non significa necessariamente che l'enzima sia poi veloce a catalizzare la reazione. grazie mille !

[@chimicabluelisabettabulgarelli]

@@yleniamafodda7786 no, significa che la velocità iniziale è più alta, ovvero che la Quantità di substrato trasformata nell'intervallo di tempo è più alta. Per capire meglio questo concetto ti consiglio di riguardare la cinetica chimica. Buon lavoro!