Séparation des protéines par ÉLECTROPHORÈSE SDS-PAGE | Biochimie Facile

[@BiochimieFacile]

Posez vos questions dans les commentaires :) Et voici le plan de la vidéo : 0:45 Définition de PAGE 2:25 Définition SDS 3:37 Le rôle des agents réducteurs 4:10 Composition du tampon de charge 4:57 Formation du gel de polyacrylamide 7:25 Principe de la migration électrophorétique 11:46 Révélation des protéines

[@ndeyeaidafall9837]

Mais pourquoi la glycine est neutre voire légèrement négative à pH= 6,8???

[@Anais-tp4ct]

Merci beaucoup :) j'étais un peu perdue avant , mais avec cette vidéo j'ai trés bien compris !

[@BiochimieFacile]

C'est super, merci bcp pour ce commentaire :)

[@inconnue4715]

Merci bcp et bonne continuation Vous avez une bonne méthode d'explication 🥰

[@thiziribenali9275]

Merci enormement pour cette vidéo

[@BiochimieFacile]

Merci pour votre commentaire 🥰 svp pouvez-vous partager la vidéo avec vos amis si elle vous a plu

[@mezianisara5989]

merci beaucoup madame c'est très clair

[@BiochimieFacile]

Merci beaucoup, ravie que la vidéo soit utile ☺

[@mezianisara5989]

Merci beaucoup excellente explication

[@BiochimieFacile]

Merci 🤩 n’hésitez pas à partager la vidéo 💕

[@Farah-nv7qn]

Merci énormément ❤❤❤️

[@moussiatouzato8936]

Merci beaucoup madame pour cette vidéo

[@BiochimieFacile]

avec plaisir :) merci à vous pour votre commentaire

[@loosefordrakeworth3420]

bonjour, à 3:24 , les liaisons ioniques sont covalences non ? et non faible

[@benoitj6302]

Merci beaucoup !

[@yousrasnouci2310]

merci à vous madame ❤

[@BiochimieFacile]

🥰

[@fatima-zahraelidrissi2894]

merci infiniment madame

[@BiochimieFacile]

Merci pour votre commentaire 😍 svp partagez la vidéo si elle vous a été utile ☺️

[@AhlemHaddej]

Merci beaucoup

[@dzdz2694]

Merci bcp❤❤

[@BiochimieFacile]

Avec plaisir ☺ n'hésitez pas à partager avec vos amis si la vidéo vous a été utile, merci beaucoup ❤ bon courage

[@meloworld9289]

BONJOUR 😊

[@namesurname9337]

Merci beaucoup pour vos publications youtube et je vous suit sur instagram aussi :)

[@BiochimieFacile]

Merci :) contente qu'elles puissent vous être utiles

[@sandrinetsayo4454]

super

[@rafikaitahmed7014]

Merci Madame pour ces cours de Biochimie, svp expliquez moi les protéines de références ou les marqueurs ? merci bien, puis je souhaite voir aussi les techniques et protocoles de séparation et de purifications des protéines? merci bonne journée Madame et félicitation .

[@0567-y6w]

Bonsoir, Est-ce que c'est obligatoire d'utiliser un gel de colmatage ?

[@dayadelices5823]

Merciii bcp

[@BiochimieFacile]

😊😊😊

[@belayelnadia8377]

merciiiiiiiiiiiiiiiiiii

[@Frambouwazee]

Bonjour merci pour la vidéo. J'ai un exercice en svt la dessus et je ne comprends pas ces questions : -Pourquoi lit-on une seule bande à environ 3000 bp pour le puit P ? A environ 1000 BP pour les puits 1 à 4 ? -proposez une hypothèse qui permette d'expliquer qu'on ne lise aucune bande pour le puit T. Merci !!!

[@0567-y6w]

Bonjour, quelle est la différence entre l'utilisation du gel d'agarose et le PAGE, s'il vous plait ?

[@BiochimieFacile]

Bonjour, le PAGE est typiquement utilisé pour la séparation des protéines, alors que le gel d'agarose est plus couramment utilisé pour la séparation des acides nucléiques. Il existe bien-sûr des exceptions (on peut séparer de grosses protéines sur le gel d'agarose, et des petits fragments d'ADN sur PAGE). La principale différence repose donc sur la taille des pores formés par ces deux gels - le polyacrylamide forme des pores de taille plus petite comparé à ceux formés par le gel d'agarose.

[@0567-y6w]

@@BiochimieFacile D'accord, merci beaucoup ! :)

[@BiochimieFacile]

Avec plaisir :)

[@chahinezchanez4626]

Dans le cas d'une PAGE -SDS on complète la denaturation des protéines par deux traitement Les quels ?

[@BiochimieFacile]

Bonjour, comme c'est mentionné dans la vidéo, la dénaturation se fait en deux temps : la dénaturation chimique avec des agents réducteurs (soit le bêta-mercaptoéthanol, soit le dithiothréitol), puis la dénaturation thermique en chauffant l'échantillon à 95°C.

[@chahinezchanez4626]

@@BiochimieFacile merci beaucoup

[@djebenamartinwandi2467]

Oui bnr concernant le cours je passe bien mais ce que je ne comprend pas c'est au niveau de cathode qui est chargée négative et l'anode qui est chargée positive plus la détermination de rapport frontal.

[@leftahahanane2147]

svp mdm . différence entre principe et fonction ???

[@BiochimieFacile]

Bonjour, C'est à dire ? Dans quel contexte ? Je ne comprends pas votre question

[@oussamaabb1ssi130]

Merci d'avance madame pour votre explication . J'ai bien compris l'effet de SDS sur les protéines et comment fait-on dénaturer par ce dernier . Parmi les conséquences que l e SDS attribuer une charge globale négative aux protéine , cela permet de déposer directement dans l'électrophorése et puis on aura une séparations de ces SDS-protéines selon la masse moléculaire , pourqoui on additionne de Hr/HCL et glycine ...... je regarde ds la vidéo que hcl et glycine vont migrer en seul , ni liée avec SDS-protéines ..... pouvez-vous comprendre ma questionne ???A qoui sert Cl et glycine avec séparation ou migration de SDS-protéines ???

[@oussamaabb1ssi130]

et je sait que le glycine est en le glycérol qui alourdit l'échantillon er augmente sa viscosité seulement pour éviter l'échantillon sorte du puits , mais d'après quelque minute vous avez dit que glycérol intervenir dans l'électro ....?????? Les ions Cl- j j'ai pas une idée ?????

[@oussamaabb1ssi130]

c'set quoi le role de ces ions cl

[@BiochimieFacile]

Bonjour, attention glycine et glycérol ce n'est pas la même chose. Le glycérol est un alcool qui alourdit l'échantillon. La glycine est un acide aminé, qui au pH de l'électrophorèse a une certaine charge. Avec les ions Cl-, la glycine va "emprisonner" et entraîner la protéine à travers le gel. Bon courage

[@marceauvillard1076]

Vidéo très utile merci